Корзина
25 отзывов
Товари об'єднані філософією ВІДНОВИ СЕБЕ!
+380970230404
+380
97
023-04-04
КАМЕЛИН БИО: механизм уничтожения раковых клеток.

КАМЕЛИН БИО: механизм уничтожения раковых клеток.

КАМЕЛИН БИО: механизм уничтожения раковых клеток.
Доступно о сложном

16.12.16

      В последние десять лет появилось множество научных публикаций о результатах изучения пептидных взаимодействий. Ученые установили, что самые разные белки, регулирующие метаболизм и иммунные реакции разных живых организмов, весьма сходны по своей структуре, часто в разных участках молекул идентичны друг другу, но при этом сохраняют уникальность и разнообразие своих функций.

      Например, некоторые пептиды горного меда (MHP-mountain honey peptides) по молекулярному строению и молекулярной массе сходны с участками молекулы антимикробного пептида человека  кателицидина LL-37. Кателицидин – это регулирующий протеин, одна из функций которого – активация реакции лимфоцитов на бактериальные и вирусные раздражители.(M.Pazgier и соавт., 2013).

       Процесс активации, или как в последнее время принято говорить «рекрутинга» лимфоцитов сложный и несет в себе целый каскад взаимодействий внеклеточных, мембранных и внутриклеточных структур. Исследования показали, что для того чтобы лимфоцит начал реагировать на инфекцию, его внутренние рецепторы должны получить белковые сигналы от патогенов: вирусов или бактерий. В этом процессе активно участвует пептид кателицидин. Он активирует поры, через которые фрагменты бактерий попадают внутрь лимфоцита и активируют NLR (NOD-like рецепторы). Эти рецепторы, в свою очередь дают старт к формированию внутриклеточных инфламмасом (inflammasomes), которые активируют фермент каспазу. Каспаза является катализатором превращения неактивных про-интерлейкинов в ключевые регуляторы воспаления – активные интерлейкин-1-бета и интерлейкин-18. Таким образом, кателицидин LL-37 запускает каскад иммунных реакций в ответ на инфекцию.( A.Elssner и соавт., 2004).

 

 

КАМЕЛИН БИО – РЕКРУТЕР НЕАКТИВНЫХ Т-ЛИМФОЦИТОВ

          В условиях хронической инфекции и/или при развитии онкологических  заболеваний, в условиях хронического иммунодефицита наблюдается нарушение пептидно-пептидных взаимодействий в организме. Регулирующий протеин LL-37 нередко остается неактивным, кателицидиновая пора не пропускает фрагменты патогенов  и NOD-like рецепторы лимфоцитов не получают сигналы от бактерий и вирусов. Многие лимфоциты остаются неактивными, каскад иммунных реакций не запускается в полном объеме. Для активации иммунных реакций до необходимого уровня разработан препарат экзогенных пептидов – Камелин Био.

        Полученные с помощью уникальной запатентованной методики, пептиды горного меда (MHP) имеют сложную белковую структуру и состоят из нескольких молекулярных участков: центрального и двух периферических. Центральный сегмент молекулы CP (central/core protein) стабилизирует две периферических пептидных цепи активную AP (activating peptide) и связывающую BP (binding peptide). Молекулярная масса MHP в среднем 65 -75 кДа. MHP, попадая в организм, вступают в сложные разнообразные пептидно-пептидные взаимодействия с регулирующими протеинами. Являясь одним из наиболее эволюционно древних семейств протеинов, MHP вступают в роли активаторов кателицидина LL-37 и других регулирующих пептидов человека –  и следовательно побуждают неактивные Т-лимфоциты эффективно противодействовать патогенам.(рис.1)

 

Рис.1. Пептид MHP связывается с  рецептором LL-37 и активирует его.  LL-37 активирует пору и PAMP (pathogen associated molecular patterns) – белковые фрагменты патогенов –  проникают в клетку. PAMP контактируют с NLR и каскад иммунных реакций запускается.

 

 КАМЕЛИН БИО – БИОЛОГИЧЕСКИЙ МАРКЕР, ДЕМАСКИРУЮЩИЙ КЛЕТКИ РАКА

        Важно отметить, что инфицированные и атипичные клетки по структуре почти идентичны здоровым клеткам и поэтому  для Т-лимфоцитов и макрофагов выполнение их основной задачи по распознаванию опасности становится очень сложной, а иногда и невозможной. Это явление получило название «онко-мимикрия» и изучается с 70-х годов прошлого столетия. Cпособность опухолей мимикрировать, взаимодействуя с иммунными клетками с помощью ложных сигналов известна уже более 20 лет (Jamasbi R. и соавт.1994).

       Развиваясь за счет окружающих тканей, клетки рака делают максимум чтобы выжить и сохраняют свои рецепторы интактными, то есть неактивными. Экзогенные пептиды Камелина-Био cвязываются с интактными рецепторами раковой клетки и демаскируют ее. Т-лимфоциты получают возможность идентифицировать опасную клетку и начать работу по ее уничтожению, а также «лицензировать» макрофагов на захват и эвакуацию токсичных остатков.(рис.2)

Рис.2 Экзогенные пептиды MHP cвязываются с интактными Toll-like рецепторами (TLR) атипичной или инфицированной клетки и демаскируют ее. Т-лимфоциты получают возможность идентифицировать поврежденную клетку и начать работу по ее уничтожению, а также лицензировать макрофагов на элиминацию остатков уничтоженного патогена.

 

        Экзогенные пептиды, благодаря эффекту тканевого накопления (TAE-tissue accumulation effect), способны демаскировать максимальное количество раковых клеток, окружать опухолевые очаги и препятствовать метастазированию. Применение Камелина Био пациентам с онкологической патологией дает возможность остановить прогресс болезни и усилить противоопухолевым иммунный ответ организма.

 

 

КАМЕЛИН БИО ПРЕДОТВРАЩАЕТ ОСЛОЖНЕНИЯ ПРОТИВООПУХОЛЕВОГО ЛЕЧЕНИЯ И ПРИМЕНЕНИЯ АНТИБИОТИКОВ

        Не менее важна работа иммунной системы в тех случаях, когда пациенту приходится проходить курсы химиотерапии или лучевой терапии. Например, подвергаясь воздействию повреждающих излучений, ткань опухоли разрушается, насыщая организм токсичными фрагментами. Ткани опухоли дезинтегрируются, фрагментируются, отмирают. Это сильнейший стресс для организма, опасная для жизни интоксикация. Белковые кусочки уничтоженных раковых клеток нужно распознать и утилизировать. С этим призваны справиться макрофаги – главные клетки-чистильщики нашего организма.

         Основная проблема для очищения организма от остатков разрушившихся клеток – это прежде всего их самые разнообразные пространственные размеры и молекулярная масса. Важно также и то, что каждый фрагмент имеет свою антигенную структуру, усложняя макрофагам задачу по распознаванию и утилизации.

       Пептиды Камелина Био с помощью периферических пептидных цепей связываются с остатками разрушенных клеток, токсичными белковыми фрагментами и стабилизируют их. Соединенные с МНР белковые остатки приобретают большие размеры и их молекулярная масса за счет пептидов Камелина достигает 30 и более кДа. Увеличенные размеры фрагментов позволяют макрофагам быстро находить цель. Стабилизированные фрагменты молекул легче поглощаются макрофагами. Но главное, что все стабилизированные пептидами Камелина-Био фрагменты имеют одинаковый сигнальный участок, что позволяет лицензированным макрофагам не только быстрее и эффективнее захватывать их, но и передавать информацию  по иммунному каскаду  наибольшему количеству иммунокомпетентных клеток с целью наиболее полноценной детоксикации организма.

   

 Рис.3. Пептиды MHP связываются с остатками разрушенных клеток, пептидными фрагментами (PAMP) и стабилизируют их. В результате комплекс MHP-PAMP имеет большие размеры и молекулярную массу: 22 и более кДа. Стабилизированные и увеличенные за счет MHP фрагменты молекул легче обнаруживаются и поглощаются макрофагами.

       Несколько похожим на опухолевую интоксикацию является процесс гибели патогенных микроорганизмов после приема антибиотиков. Мертвые микробные клетки сохраняют токсичные свойства, продолжают наносить вред здоровым тканям. Пептидно-пептидное взаимодействие MHP с белковыми остатками патогенов облегчает системе макрофагов эффективно очищать организм после антибиотикотерапии.

 

КАМЕЛИН БИО ПРЕПЯТСТВУЕТ МАЛИГНИЗАЦИИ ПРИ ХРОНИЧЕСКИХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПЕЧЕНИ

     Известна роль вирусов и токсических веществ в малигнизации (злокачественном перерождении) здоровых клеток. Этот процесс тоже регулируется пептидами. Например, в условиях хронического поражения клеток печени (гепатоцитов) определена значимость специфичного протеина глипикана-3. При алкогольной болезни печени, при токсических и вирусных гепатитах роль этого пептида на мембранах клеток признана определяющей в развитии болезни. И чем выше активность глипикана, тем больше вероятность малигнизации клеток печени. (Y.Haruyama, H. Kataoka, 2016).

     Глипикан-3 имеет центральные и периферические пептидные цепи (HS). Для запуска процесса малигнизации и дальнейшего распространения раковых клеток глипикан посредством периферических белковых HS-цепей должен соединиться с белком HGF.

 

Рис.4. Эффект тканевого накопления в действии. Связывая боковые цепи глипикана-3,                     MHP препятствуют его взаимодействию с протеином HGF, таким образом предупреждая малигнизацию и распространение атипичных клеток.

      

       После нескольких курсов Камелина Био, благодаря эффекту тканевого накопления, экзогенные пептиды MHP, контактируя с мембранами клеток печени, блокируют HS-цепи глипикана-3 и препятствуют их взаимодействию с HGF. (рис.4).  В результате снижается риск малигнизации гепатоцитов и осложнения гепатита раком печени. А в случае установленного диагноза гепатоцеллюлярной карциномы – останавливается прогресс заболевания, запускается процесс таргетной иммунокоррекции, улучшается качество и продолжительность жизни.

         Таким образом, эффект тканевого накопления экзогенных регулирующих пептидов горного меда (MHP) препарата Камелин-Био ведет к формированию сложного комплекса последовательных и перекрестных биологических реакций, которые служат единой цели – восстановлению иммунного гомеостаза.  MHP Камелина-Био восполняют утраченные резервы иммунной системы для результативного противодействия злокачественным опухолям и хроническим инфекциям.(рис.5).

 

Рис.5 Комплекс взаимодействий MHP для восстановления иммунного гомеостаза.

 Камелин Био, в условиях хронического иммунодефицита и/или при развитии онкологического заболевания:

*      демаскирует мимикрирующие раковые клетки и рекрутирует неактивные                        Т-лимфоциты

 *      препятствует злокачественному перерождению и метастазированию

*      ассистирует макрофагам в очищении организма от омертвевших клеток и токсинов

       Современная наука подтверждает, что за миллионы лет эволюции живые организмы на нашей планете сохранили наиболее древние и одновременно универсальные, а самое главное, максимально эффективные принципы регуляции иммунного ответа. Сходство по структуре и молекулярной массе с регулирующими пептидами человека открывают для экзогенных пептидов безграничный потенциал использования в медицинской практике.( T.Hayashi и соавт., 2011).

      Мы часто наблюдаем случаи, когда перепробованы все возможные способы лечения, но нет желаемого результата.  У пациентов с иммунодефицитом или онкологическим заболеванием белковые микросистемы разбалансированы и не способны сформировать эффективную защиту, их иммунная система не имеет резервов, чтобы дать решительный отпор болезни.

      Теперь для решения жизненно важных клинических задач в распоряжении практикующего врача есть инновационный препарат Камелин Био.

 

Список аббревиатур: 

MHP  – mountain honey peptides

NLR NOD-like receptors, nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors

PAMP  –  pathogen associated molecular patterns

TLR  – Toll-like receptors

HGF – hepatocyte growth factor

TAE –  tissue accumulation effect

 

 Список литературы

1.     M.Pazgier, B.Ericksen, M.Ling, E.Toth, J.Shi, X.Li, A.Galliher-Beckley, L.Lan,G.Zou, C. Zhan, W.Yuan, E.Pozharski, W.Lu. Structural and functional analysis of the pro-domain of human cathelicidin, LL-37. Biochemistry. 2013 Mar 5; 52(9): 1547–1558.

2.     A.Elssner, M.Duncan, M.Gavrilin, M.D. Wewers. A Novel P2X7 Receptor Activator, the Human Cathelicidin-Derived Peptide LL37, Induces IL-1 Beta Processing and Release. J Immunol 172 (8), 4987-4994. 2004.

3.     Jamasbi RJ, Wan X, Stoner GD. Epitope masking of rat esophageal carcinoma tumor-associated antigen by certain coexisting glycolipid and phospholipid molecules: a potential mechanism for tumor cell escape from the host immune responses. Cancer Immunol Immunother. 1994 Feb;38(2):99-106.

4.     Y.Haruyama, H.Kataoka. Glypican-3 is a prognostic factor and an immunotherapeutic target in hepatocellular carcinoma. World J Gastroenterol. 2016 Jan 7; 22(1): 275-283.

5.     T.Hayashi, N.Takamatsu, T.Nakashima, T.Arita. Immunological Characterization of Honey Proteins and Identification of MRJP 1 as an IgE-binding protein. Biosci Biotechnol Biochem. 2011;75(3):556-60.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Источник: Камелін біо

Предыдущие статьи